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基于光谱学和分子模拟技术研究几种食品添加剂与蛋白质、DNA的相互作用

【摘要】:食品添加剂作为食品工业中不可或缺的一份子,对改善食品感官指标、延长食品的保质期以及提高食品的营养价值方面具有重要的意义。食品添加剂按其来源可分为人工合成以及天然食品添加剂两种。人工合成的食品添加剂具有性质稳定,价格便宜等特点,在食品领域的应用更为广泛,但滥用人工合成食品添加剂会对人体造成可逆或者不可逆的伤害,其安全性一直饱受争议。天然食品添加剂大多都是从天然植物中提取,安全性较高,且具有一定的功能和营养特性。血清白蛋白和DNA通常被认为是许多小分子如药物、天然活性成分和有害化学物质的作用靶点,也可用作评估食品添加剂的毒理学或功能特性的生物模型。通过研究食品添加剂与血清白蛋白和DNA的作用机制,有助于对人工合成食品添加剂的危害性及天然食品添加剂的功能特性的深入了解。为了评价合成食品添加剂的潜在危害,促进天然食品添加剂在食品加工和功能食品中的应用。本文在模拟生理酸度(pH 7.4)环境下,通过构建光谱学技术如紫外-可见吸收光谱法、荧光光谱法、圆二色谱(CD)等与化学计量学和分子模拟结合的方法体系,研究了人工合成食品添加剂喹啉黄(QY)和叔丁基对苯二酚(TBHQ)以及天然食品添加剂异丁香酚和原儿茶酸与人血清白蛋白、DNA的相互作用的结合特性和分子机制。本文的主要内容和结果如下:1.在模拟生理pH条件下,运用多种光谱学方法和分子模拟等技术手段,研究了人工合成食品着色剂喹啉黄(QY)与人血清白蛋白(HSA)的作用机制及对蛋白质结构和功能性质的影响。实验结果表明,QY与HSA发生相互作用形成复合物,结合常数为10~4 L mol~(-1)数量级,两者结合的主要作用力为疏水作用和氢键。QY主要作用于HSA的亚域IIA的site I位点,实验结果得到了分子模拟的证实。蛋白表面疏水性和游离巯基含量的减少表明QY引起HSA中肽链的收缩并且隐藏了蛋白质的疏水性片段。紫外-可见吸收光谱,CD和三维荧光光谱分析发现,QY与HSA的结合诱导蛋白荧光团周围的微环境扰动和二级结构的改变,HSA中的α-螺旋含量增大,β-折叠含量减少。2.构建荧光、紫外、CD光谱技术结合化学计量学多元曲线分辨-交替最小二乘法(MCR-ALS)以及粘度、琼脂糖凝胶电泳和分子模拟的方法体系,研究了食品抗氧化剂叔丁基对苯二酚(TBHQ)及其氧化产物叔丁基对苯二醌(TBQ)与小牛胸腺DNA(calf thymus DNA,ctDNA)的结合性质,并对两者与ctDNA相互作用的差异进行了比较分析。采用MCR-ALS方法解析TBHQ/TBQ与ctDNA反应体系的紫外扩展数据矩阵,从严重重叠的光谱图中解析得到了目标组分(TBHQ、ctDNA和TBHQ-ctDNA或TBQ、ctDNA和TBQ-ctDNA)的浓度变化趋势和纯光谱图信息,实现了对反应过程的定量监控。荧光猝灭结果发现TBHQ和TBQ均能和ctDNA发生作用形成复合物,TBHQ与ctDNA的结合亲和力大于TBQ与ctDNA的结合。吖啶橙(AO)、双苯并咪唑H33258(Hoechst33258)竞争实验和DNA粘度测定结果表明,TBHQ通过嵌插作用与ctDNA结合,而TBQ则是通过沟槽结合方式与ctDNA发生作用。CD分析结果表明,TBHQ对ctDNA的碱基堆积和双螺旋结构造成扰动,诱导DNA构象产生从B型转变为A型的趋势,而TBQ对DNA构象不会造成明显的影响。电泳实验结果表明,TBHQ和TBQ均未对DNA造成损伤,但是在Cu(II)协同作用下,TBHQ对DNA结构产生明显损伤。3.在模拟生理条件下,结合光谱学、粘度、电泳和分子模拟等手段,探究了天然食用香精异丁香酚与ctDNA的结合机制及其对DNA氧化损伤的保护作用。紫外和荧光光谱分析表明,异丁香酚可与ctDNA发生结合,结合常数为10~3L mol~(-1)数量级,两者作用的主要驱动力为范德华力和氢键。溴化乙锭(EB)、AO和Hoechst33258荧光探针竞争实验及CD分析和粘度测定结果显示,异丁香酚通过沟槽模式结合于ctDNA的A-T碱基对区域。电泳和自由基清除等实验结果表明,异丁香酚良好的抗氧化活性对羟基诱导的DNA氧化损伤有很好的保护作用。4.以人血清白蛋白为淀粉样蛋白模型,研究了天然食品抗氧剂原儿茶酸对蛋白质纤维化的抑制作用及可能的抑制机理。硫黄素T荧光实验结果表明,原儿茶酸对蛋白质纤维化的抑制呈现浓度依赖性,当原儿茶酸浓度分别为2.5×10~-44 mol L~(-1)和5.0×10~-44 mol L~(-1)时,蛋白质纤维化的抑制率分别达到了42.5%和59.5%。透射电子显微镜(TEM)也直观的显示出原儿茶酸对蛋白质纤维化的抑制作用。8-苯氨基-1-萘磺酸(ANS)荧光光谱和CD分析结果显示,原儿茶酸能够显著减小纤维化蛋白表面疏水性氨基酸残基的暴露,稳定蛋白质的α螺旋结构。分子对接结果表明,原儿茶酸通过氢键和疏水作用力与人血清白蛋白结合,并与赖氨酸残基特异性结合以维持蛋白质构象的稳定性,从而达到抑制蛋白纤维化的效果。

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