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牛乳酪蛋白活性肽构效关系研究及定向酶解初探

【摘要】:本论文主要研究了酪蛋白来源的ACE抑制肽和酪蛋白磷酸肽的构效关系及初步探索了构效关系指导下酪蛋白的定向酶解。 为了研究磷酸肽分子结构和持钙功能之间的关系,首先在酪蛋白磷酸肽核心结构的基础上设计合成了6条不同结构的磷酸肽,测定了其阻止磷酸钙沉淀的能力,模拟肠道环境下磷酸肽所持钙透过半透膜的能力以及磷酸肽的表观结合常数,并将合成的磷酸肽与纯化的商品磷酸肽进行了比较。结果表明,磷酸基的数量和位置均是磷酸肽的持钙能力的重要影响因素,在所有的合成磷酸肽中,含两个不连续的磷酸丝氨酰基的磷酸肽持钙效果最好且透过半透膜的能力最强。 继而用药效团模型研究了ACE抑制肽的构效关系,首先搜集了文献报道的28条ACE抑制肽及其活性作为训练集生成药效团模型,得到的最优模型含有五个特征:一个阴离子中心(N),两个氢键受体(A1 and A2),两个疏水中心(H1 andH2),接着用该模型在肽库预测和筛选得到三条新的具有较高ACE抑制活性的肽序列并委托合成该肽。对合成肽进行了活性检测,结果表明活性肽的半抑制浓度排序和预测结果一致。 最后选择39种蛋白酶,用酶切软件peptidecutter对已知序列的酪蛋白进行模拟酶切,根据生成的寡肽数量筛选最适水解用酶并进行了酶解验证,确定了胰蛋白酶为最适用酶,在40℃,pH为7.5的酶解条件下,酪蛋白转化利用率达到90.32%。再通过超滤分离酶解液得到了分子量小于1k部分,其ACE抑制率从分离前的15.19%提高到了92.31%(测定浓度均为2.36 mg/m1),分子量大于1k部分富含磷酸肽,其N/P(mol/mol)从分离前的42.85降到了23.36。

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